I ricercatori creano il proprio percorso enzimatico per eliminare l’anidride carbonica dall’aria

Prima che questo secolo finisca, avremo sicuramente bisogno di rimuovere enormi quantità di anidride carbonica dall’atmosfera. Sebbene sappiamo già come eseguire la cattura e lo stoccaggio del carbonio, ci vuole una quantità ragionevole di energia e attrezzature, e qualcuno deve pagare per tutto. Il ritiro dell’anidride carbonica sarà più economico₂ Di aria se riusciamo a trasformarla in un prodotto utile, Come il carburante per aerei. Ma tali processi consumano anche molta energia, oltre alle materie prime come l’idrogeno che prendono l’energia per formarsi.

Le piante e una miriade di microbi hanno estratto con successo l’anidride carbonica dall’aria e l’hanno usata per produrre tutti i tipi di sostanze chimiche complesse (e preziose!). Ma i percorsi che usano per incorporare l’anidride carbonica₂ Non molto efficaci, quindi non possono riparare una quantità sufficiente di gas serra o incorporarli in un prodotto sufficiente per essere particolarmente vantaggiosi. Ciò ha spinto molte persone a esaminarlo Reingegnerizzazione enzimatica Questo è fondamentale per la fotosintesi. Ma un team di ricercatori europei ha adottato un approccio completamente diverso: progettare un percorso biochimico completamente nuovo che coinvolge l’anidride carbonica.₂ In molecole importanti per il metabolismo di base della cellula.

Sembra buono in teoria

Nelle rare occasioni in cui la maggior parte dei biologi pensa ai percorsi biochimici, l’energia è un ripensamento. La maggior parte delle cellule ne ha abbastanza da risparmiare in modo che possano bruciare le loro scorte di energia per forzare percorsi improbabili per ottenere le sostanze chimiche che vogliono. Ma rimuovere il carbonio dall’atmosfera è un tipo di problema completamente diverso. Vuoi che accada come una parte centrale del metabolismo della cellula piuttosto che come un percorso esterno alle estremità in modo da ottenere molto carbonio. E vuoi che ciò avvenga in un modo più efficiente rispetto alle opzioni che le celle hanno già.

Guardando questi punti, l’energia è davvero importante. Quindi alcuni biochimici hanno lavorato duramente attraverso tutti i cicli di reazione dentro e intorno a quei cicli che di solito coinvolgono l’anidride carbonica e hanno esaminato le loro energie, cercando di trovare quelli che usano la minor quantità di energia per rompere i forti legami tra carbonio e ossigeno. Sorprendentemente, nessuna delle migliori scoperte dei ricercatori sembrava essere effettivamente in qualunque cellula che abbiamo guardato.

Le materie prime chimiche necessarie sono presenti e vengono utilizzate da altri percorsi. E ci sono enzimi che fanno cose correlate. Ma per quanto ne sappiamo, l’evoluzione non si è preoccupata di mettere insieme i pezzi.

Quindi i ricercatori hanno deciso che se lo sviluppo non fosse stato a livello lavorativo, avrebbero dovuto assumersene la responsabilità.

La sua strada

Allora, come fai a rotolare il tuo percorso biochimico? La precedente determinazione del percorso inesistente ha reso molto più facile il lavoro inserito nella nuova carta. Questo ha effettivamente segnato l’inizio delle sostanze chimiche che erano comuni nella cellula e in ogni fase intermedia. Quello che i ricercatori dovevano fare era identificare gli enzimi in grado di trasportare le sostanze chimiche da una fase all’altra del percorso. Concentrati sul “può” – ricorda che il percorso non esiste in natura, quindi non ci sono enzimi specifici coinvolti in queste reazioni.

Il percorso in sé è piuttosto breve e richiede solo tre passaggi. Nel primo caso, una comune sostanza chimica diploide (chiamata glicolato) si lega a un cofattore cellulare che la rende più reattiva. Nel secondo caso, il glicolato attivato reagisce con il carbonato, che è fondamentalmente una forma di anidride carbonica disciolta nell’acqua. Quindi il cofattore prodotto da una molecola a tre atomi di carbonio deve essere suddiviso prima di essere utilizzato in qualsiasi altro luogo nel metabolismo di una cellula. Quindi i ricercatori hanno dovuto trovare un enzima per ogni passaggio.

Per quanto riguarda il primo passaggio, ci sono davvero molti enzimi che si legano a un cofattore o lo trasferiscono da una molecola all’altra. I ricercatori ne hanno testati 11 (alcuni sono naturali, altri sono pre-ingegnerizzati) per trovare quelli che funzionano bene con i glicoli. Ne trovarono due che facevano un lavoro accettabile: stranamente, il lavoro meno efficiente si è rivelato più facile da sistemare perché sapevamo già qualcosa su come organizzarlo.

Normalmente, uno degli amminoacidi su una proteina viene modificato chimicamente per fermare l’attività enzimatica. Quindi i ricercatori hanno alterato questo amminoacido in modo che non potesse essere modificato e, per buona misura, lo hanno prodotto in un ceppo di batteri che non era in grado di apportare la modifica. Ciò ha aumentato le prestazioni dell’enzima di un fattore 30. Hanno anche esaminato un enzima correlato che lavora su una sostanza chimica di dimensioni simili al glicolato e hanno apportato una modifica che avrebbe aperto il sito attivo dell’enzima in cui si verificano le reazioni. Questo enzima ha dato un ulteriore aumento del 60%.

Per scoprire che era abbastanza buono, i ricercatori sono andati ad acquistare un altro enzima per catalizzare la seconda fase del percorso, per legarsi al nuovo atomo di carbonio. Hanno deciso di testare un gruppo di enzimi che hanno catalizzato una reazione simile utilizzando una sostanza chimica leggermente più grande del glicolato. Hanno trovato una persona con un’attività che descrivono come “molto discreta ma misurabile”.

Per dare una spinta iniziale, il ricercatore ha ottenuto la struttura dell’enzima e ha apportato alcune modifiche che aumenterebbero la sua capacità di interagire con i glicoli. Quindi l’hanno sottoposto a una mutazione casuale e hanno identificato una forma con tre mutazioni la cui attività era 50 volte superiore alla versione “molto bassa ma misurabile”.

Ci sono molti enzimi che scindono il catalizzatore da altre molecole, quindi è stato facile testarlo. I ricercatori ne hanno trovato uno che ha funzionato senza molte modifiche, poiché ha concluso il percorso con la produzione di glicerolo, una molecola a tre atomi di carbonio che si lega strettamente al glicerolo. I gliceridi possono essere utilizzati da una varietà di percorsi nella cellula, molti dei quali portano a molecole più grandi e complesse.

Bene, ma non eccezionale

Da una prospettiva dinamica, è piuttosto interessante. Se confrontiamo il percorso naturale utilizzato dalle piante con questo nuovo, per alcune misure sembra molto buono. Il percorso è quasi altrettanto favorevole quanto uno degli attuali percorsi principali per l’estrazione del carbonio dall’anidride carbonica e la stragrande maggioranza delle reazioni verrà eseguita, producendo il prodotto finale previsto anziché digerirlo. Estrarrai il doppio del carbonio per ciclo e utilizzerai il 20 percento in meno di energia per stabilizzare una quantità equivalente di carbonio. E a differenza dell’enzima utilizzato nelle piante, non verrà interrotto quando i livelli di ossigeno aumenteranno.

Come bonus aggiuntivo, i ricercatori hanno dimostrato che potrebbe anche essere incorporato in un percorso che potrebbe rimuovere gli inquinanti ambientali utilizzati per la produzione di plastica PET.

Ma i ricercatori non hanno testato il nuovo percorso in un organismo. Tutti i test sono stati eseguiti su soluzioni utilizzando materiali derivati ​​da batteri e, nel grande schema delle cose, non erano particolarmente efficaci. Se hai un grammo degli enzimi richiesti (che è A. Tanto Di proteine), eliminerebbe solo 1,3 milligrammi di anidride carbonica al minuto. Ciò significa che ci vorranno 13 ore perché un grammo di enzimi ritiri un grammo intero di anidride carbonica dall’atmosfera. E il percorso dovrà essere costantemente rifornito di energia per continuare la reazione.

In tutti questi casi, i ricercatori hanno testato il sistema extracellulare in una soluzione a base di ingredienti derivati ​​da batteri. Non abbiamo idea di come funzionerebbe questo percorso – o se funzionerebbe – se fosse restituito all’interno della cella. Ma questo sarebbe un passo necessario se vogliamo che sia, come suggeriscono gli autori, “una chiave per una biostimolazione sostenibile e una bioeconomia a emissioni zero”. Entrambi sono perché gli esseri viventi possono prendere i gliceridi e incorporarli nelle sostanze chimiche più grandi che vogliamo veramente e perché costringere un organismo a dipendere da esso per il carbonio è il modo più sicuro per consentire all’evoluzione di far funzionare questo percorso in modo molto più efficiente di quello. Lo ha fatto prima.

Ovviamente, non c’è motivo di credere che alla fine ciò non sarà possibile. È importante riconoscere l’importanza di questo lavoro. Mentre altri gruppi hanno scoperto come migliorare gli enzimi per svolgere funzioni completamente nuove, questo gruppo ha intrapreso un intero percorso che era esistito solo nei calcoli e lo ha reso un fatto biologico, portando a un cambiamento importante in due degli enzimi nel processo. Suggerisce un futuro in cui possiamo fare in modo che la biologia faccia molto di più di quanto probabilmente finirebbe da sola.

Stimolazione della naturaDOI: 2023. 10.1038 / s41929-020-00557-y (A proposito di DOI).